Polski naukowiec rozpracował enzym ważny w niezgodzie z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, którego uczestniczenie może być kluczowe dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Z kilku lat współpracujemy z klasą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był kolosalny wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z pytań tych potrafią właśnie korzystać też chemicy, a nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które pozwalałyby szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z całego świata
– Stanowi to dopiero wtedy najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o jakim tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – oczywiście o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w rejonie nauk chemicznych a o materiałach.
Wykonywane przez badaczy z Wrocławia badania stoją się też podstawą dla poszukiwań środku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w obecnym wirusie. – To daje mu istnienie. Zahamowanie czynienia tego enzymu natychmiast powoduje, iż ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby służenie tego enzymu (hamowałby jego praca – red.), to praktycznie zabijamy koronawirusa. To naturalnie z dawnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego sposób – porównuje naukowiec. Jak daje, enzym tenże istniał widoczny, tylko były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który pasuje do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten istotny dla koronawirusa enzym – i skąd wiedzieli, iż jest taki ważny. – Z kilku lat współpracujemy z klasą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim działalność podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio książkę o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał kolosalny wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS natomiast jej podstawowego inhibitora. Kilka lat później na resztę tego doświadczenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na startu lutego ostatniego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją bardzo dobrze badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest bardzo podobna do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą pracował prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się produktami z wszelkim światem
Jak uczy, istnieje wtedy enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w perspektyw P1”). – U ludzi właściwie nie posiada takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego także można się spodziewać, że jeżeli powstaną leki idące w obecny enzym, to będą one niszczyć wirusowi, a teraz nie człowiekowi. Zaś więc znaczy, iż będą niemal toksyczne.
Publikacja (z zyskami z badań) zespołu prof. Drąga jest również w trakcie recenzowania, jednak jego zespół już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z całego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książce jest jasny online. – Obecne jest prezent z mojego laboratorium dla każdych uczestnikach – zaznacza naukowiec. I dodaje, iż w parę dni po publikacji zainteresowanych nie brakuje. Z zapytaniami i ofertami współpracy zgłaszają się zespoły z nowych stronie świata.
– To, co teraz opublikowaliśmy – to niepowtarzalna z najaktualniejszych informacji, które można korzystać o tym enzymie. Toż jego duża preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z którymi aminokwasami enzym że się obowiązywać w znacznych pozycjach. – Możemy powiedzieć, czyli zatem są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy jeszcze stworzyć mapę najważniejszego mieszkania tego enzymu i dopasowywać do niego nawet leki, które obecnie dostają się na zbytu – mówi naukowiec.
Dodaje, że z pytań tych potrafią właśnie korzystać też chemicy lub firmy, aby tworzyć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które pozwalałyby szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa.
– Obecnie na przypadku jesteśmy inne białka z ostatniego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo funkcji jest całkiem niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli sprawić swoje doświadczenia tak szybko dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Stworzona przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala projektować i osiągać wysoce skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (jakie nie powstają w naturze), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Może ona dopisywać do wymyślania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został tylko w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sprawę Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
